Ini adalah asam amino yang diperlukan untuk produksi kolagen dan tulang rawan.
Menjaga otot dan persendian tetap fleksibel dan membantu mengurangi kendur dan kerutan yang menyertai paparan sinar UV dan penuaan kulit normal.
Richard Willstätter mensintesis Prolin dengan mereaksikan garam natrium dari dietil malonat dengan 1,3-dibromopropana pada tahun 1900. Pada tahun 1901, Hermann Emil Fischer mengisolasi Prolin dari kasein dan produk dekomposisi ester -phthalimido-propylmalonic.
Asam amino yang memperbaiki tekstur kulit dan membantu pembentukan kolagen dan membantu menahan hilangnya kolagen selama penuaan.
Molekulnya mengandung gugus amino sekunder (> NH) dan bukan gugus amino primer (> NH2) yang merupakan karakteristik sebagian besar asam amino.
Tidak seperti asam amino lainnya, Prolin, pertama kali diisolasi dari kasein (1901), mudah larut dalam alkohol. Kolagen, protein utama dalam jaringan ikat, membuat sekitar 15 persen Prolin.
Ini adalah salah satu dari beberapa asam amino yang disebut non-esensial; yaitu, hewan dapat mensintesisnya dari asam glutamat dan tidak memerlukan sumber makanan.
Prolin membantu tubuh memecah protein untuk digunakan dalam menciptakan sel-sel sehat dalam tubuh. Ini sangat penting untuk pengembangan dan pemeliharaan kulit yang sehat dan jaringan ikat, terutama di lokasi cedera jaringan traumatis.
Prolin dan lisin (asam amino lain yang penting untuk sintesis protein) diperlukan untuk menghasilkan hidroksiprolin dan hidroksilisin, dua asam amino yang membentuk kolagen. Kolagen membantu menyembuhkan tulang rawan dan bantalan sendi dan tulang belakang.
Untuk alasan ini, suplementasi Prolin mungkin bermanfaat untuk mengobati kondisi seperti osteoartritis , ketegangan jaringan lunak yang persisten, dan nyeri punggung kronis.
Tubuh membutuhkan Prolin untuk menjaga jaringan otot juga. Penurunan kadar Prolin telah diamati pada pelari daya tahan lama dan lainnya setelah latihan berkepanjangan.
Atlet yang serius yang menempatkan tubuh mereka melalui ketat, latihan rutin mungkin ingin mengambil suplemen yang mengandung Prolin untuk menghindari kehilangan massa otot – tubuh mulai mengorbankan ototnya untuk energi ketika pasokan glukosa rendah.
Prolin adalah asam amino non-esensial. Tubuh memproduksi Prolin dari asam glutamat, dan defisiensi jarang terjadi pada individu sehat dengan diet sehat.
Namun, orang yang pulih dari cedera traumatis, terutama cedera kulit seperti luka bakar parah, mungkin ingin menambahkan asam amino ini.
Orang dengan rasa sakit yang disebabkan oleh tulang rawan yang tidak mencukupi atau pembentukan kolagen juga dapat mengambil manfaat dari Prolin tambahan dalam makanan mereka.
Daging, susu, dan telur adalah sumber alami terbaik dari Prolin; Vegetarian atau mereka yang menjalani diet rendah protein harus secara serius mempertimbangkan suplemen kombinasi asam amino yang mengandung, di antara asam amino lainnya, Prolin.
Suplemen prolin tersedia dalam kapsul dan tablet terpisah, tetapi asam amino ini juga sering disertakan dalam suplemen yang dipasarkan untuk pengobatan kondisi tertentu.
Misalnya, herpes (dalam kombinasi dengan lisin), radang sendi atau sakit punggung , atau dalam suplemen atau olahraga, minuman yang dipasarkan untuk binaragawan dan atlet.
Prolin dapat dalam suplemen yang digunakan untuk meningkatkan kesehatan jantung, biasanya dalam kombinasi dengan vitamin C.
Dosis terapi yang direkomendasikan adalah antara 500 miligram dan 1.000 miligram setiap hari, dalam kombinasi dengan vitamin C. Orang dengan penyakit hati atau ginjal tidak boleh mengonsumsi suplemen asam amino ini atau suplemen asam amino lainnya tanpa terlebih dahulu berkonsultasi dengan dokter mereka.
Terlalu banyak mengonsumsi asam amino dapat membuat siklus asam sitrat tidak seimbang, menyebabkan hati dan ginjal bekerja lebih keras untuk membuang racun.
Prolin (disingkat Pro atau P, dikodekan oleh kodon CCU, CCC, CCA, dan CCG) adalah asam amino yang digunakan dalam biosintesis protein.
Ini mengandung gugus -amino (ditemukan dalam bentuk NH2 + terprotonasi dalam kondisi biologis), gugus asam -karboksilat (yang dalam bentuk COO terdeprotonasi dalam kondisi biologis), dan pirolidin rantai samping, mengklasifikasikannya sebagai amino asam nonpolar alifatik (pada pH fisiologis).
Ini tidak penting pada manusia, yang berarti bahwa tubuh dapat mensintesisnya dari asam amino non-esensial L-glutamat.
Prolin adalah satu-satunya asam amino proteinogenik dengan amina sekunder, karena gugus alfa-amino terikat langsung pada rantai samping, sehingga -karbon merupakan substituen langsung pada rantai samping.
Sejarah dan Etimologi
Prolin pertama kali diisolasi pada tahun 1900 oleh Richard Willstätter , yang memperoleh asam amino saat mempelajari N-metilprolin. Setahun kemudian, Emil Fischer menerbitkan sintesis Prolin dari ester propilmalonik dari fthalimida. Nama Proline berasal dari pyrrolidine, salah satu komponennya.
Prolin pertama kali diisolasi dari kasein pada tahun 1901 dan, tidak seperti asam amino lainnya, ia mudah larut dalam alkohol. Ini adalah asam amino non-esensial dan dapat disintesis dari asam glutamat dan tidak memerlukan sumber makanan.
Prolin adalah salah satu asam amino alifatik siklik yang merupakan komponen utama protein kolagen, struktur jaringan ikat yang mengikat dan kompatibel dengan semua jaringan lain.
Prolin disintesis dari asam glutamat sebelum digabungkan ke dalam prokolagen selama translasi messenger RNA. Setelah protein pro-kolagen disintesis, itu diubah oleh modifikasi pasca-translasi menjadi hidroksiprolin.
Pada basis molar, Prolin dimasukkan ke dalam protein pada tingkat 4,2 persen relatif terhadap asam amino lainnya.
Prolin meningkatkan tekstur kulit dan membantu pembentukan kolagen dan membantu menahan hilangnya kolagen selama penuaan.
Kolagen di kulit mengandung hidroksiprolin dan hidroksilisin, yang terbentuk dari prolin dan lisin, di mana asam askorbat tampaknya penting dalam konversi ini. kolagen mengandung sekitar 15% Proline.
Hal ini juga diyakini penting dalam menjaga otot, sendi, dan tendon.
Biosintesis
Prolin secara biosintetik berasal dari asam amino L-glutamat. Glutamat-5-semialdehida pertama kali dibentuk oleh glutamat 5-kinase (tergantung ATP) dan glutamat-5-semialdehid dehidrogenase (membutuhkan NADH atau NADPH).
Ini dapat secara spontan mengalami siklisasi untuk membentuk asam 1-pirolin-5-karboksilat, yang direduksi menjadi Prolin oleh pirolin-5-karboksilat reduktase (menggunakan NADH atau NADPH), atau diubah menjadi ornitin oleh ornitin aminotransferase, diikuti oleh siklisasi oleh ornitin siklodeaminase untuk membentuk prolin.
Aktivitas Biologis
L-Proline telah ditemukan untuk bertindak sebagai agonis lemah pada reseptor glisin dan NMDA ionotropik dan reseptor glutamat non-NMDA (AMPA / kainate). Telah diusulkan untuk menjadi eksitotoksin endogen potensial.
Pada tumbuhan, akumulasi prolin merupakan respon fisiologis umum untuk berbagai tekanan tetapi juga merupakan bagian dari program perkembangan dalam jaringan generatif (misalnya, serbuk sari).
Properti dalam Struktur Protein
Struktur siklik karakteristik rantai samping Prolin memberikan Prolin dengan kekakuan konformasi yang luar biasa dibandingkan dengan asam amino lainnya. Hal ini juga mempengaruhi laju pembentukan ikatan peptida antara prolin dan asam amino lainnya.
Ketika Prolin terikat sebagai amida dalam ikatan peptida, nitrogennya tidak terikat pada hidrogen apa pun, yang berarti ia tidak dapat bertindak sebagai donor ikatan hidrogen, tetapi dapat menjadi akseptor ikatan hidrogen.
Pembentukan ikatan peptida dengan Pro-tRNAPro yang masuk jauh lebih lambat dibandingkan dengan tRNA lainnya, yang merupakan karakteristik umum asam N-alkilamino.
Pembentukan ikatan peptida juga lambat antara tRNA yang masuk dan rantai yang diakhiri Prolin, dengan pembentukan ikatan Prolin-Prolin yang paling lambat.
Kekakuan konformasi yang luar biasa dari Prolin mempengaruhi struktur sekunder protein di dekat residu Prolin dan dapat menjelaskan prevalensi yang lebih tinggi dari Prolin dalam protein organisme termofilik.
Struktur sekunder protein dapat digambarkan dalam sudut dihedral , , dan dari tulang punggung protein. Struktur siklik dari rantai samping Prolin mengunci sudut pada kira-kira -65 °.
Prolin bertindak sebagai pengganggu struktural di tengah-tengah unsur struktur sekunder reguler seperti heliks alfa dan lembaran beta, namun, Prolin umumnya ditemukan sebagai residu pertama heliks alfa dan juga di untaian perbatasan lembaran beta. .
Prolin juga biasa ditemukan dalam lilitan (jenis lain dari struktur sekunder) dan membantu pembentukan lilitan beta. Ini mungkin menjelaskan fakta aneh bahwa Prolin biasanya terkena pelarut, meskipun memiliki rantai samping yang sepenuhnya alifatik.
Beberapa prolin dan / atau hidroksiprolin berturut-turut dapat membuat heliks poliprolin, struktur sekunder yang dominan dalam kolagen.
Hidroksilasi Prolin oleh prolyl hidroksilase (atau penambahan lain dari substituen penarik elektron seperti fluor) secara signifikan meningkatkan stabilitas konformasi kolagen.
Oleh karena itu, hidroksilasi Prolin adalah proses biokimia penting untuk mempertahankan jaringan ikat organisme yang lebih tinggi.
Penyakit serius seperti scurvy dapat disebabkan oleh defek pada hidroksilasi ini, misalnya mutasi pada enzim prolyl hydroxylase atau kekurangan kofaktor askorbat (vitamin C) yang diperlukan.
Isomerisasi cis-trans
Ikatan peptida ke Prolin dan asam amino tersubstitusi N lainnya (seperti sarkosin ) mampu mengisi isomer Cis dan trans.
Sebagian besar ikatan peptida mengadopsi isomer trans (biasanya 99,9% dalam kondisi yang tidak terlatih), terutama karena hidrogen amida (isomer trans) menawarkan tolakan sterik yang lebih sedikit ke atom Cα sebelumnya daripada atom Cα berikutnya (isomer cis).
Sebaliknya, isomer cis dan trans dari ikatan peptida X-Pro (di mana X mewakili asam amino apa pun) mengalami guncangan sterik dengan substitusi dekat dan memiliki perbedaan energi yang jauh lebih kecil.
Oleh karena itu, fraksi ikatan peptida X-Pro dalam isomer cis dalam kondisi yang tidak terlatih secara signifikan tinggi, dengan fraksi cis biasanya dalam kisaran 3-10%.
Namun, nilai-nilai ini bergantung pada asam amino sebelumnya, dengan Gly dan residu aromatik menghasilkan peningkatan fraksi isomer cis.
Fraksi Cis hingga 40% telah diidentifikasi untuk ikatan peptida Aromatik-Pro
Dari sudut pandang kinetik, isomerisasi cis-trans-Prolin adalah proses yang sangat lambat yang dapat menghambat kemajuan pelipatan protein dengan menjebak satu atau lebih residu prolin yang penting untuk pelipatan dalam isomer non-asli, terutama ketika protein asli membutuhkan isomer cis.
Ini karena residu Prolin secara eksklusif disintesis pada ribosom sebagai bentuk isomer trans. Semua organisme memiliki enzim prolyl isomerase untuk mengkatalisis isomerisasi ini, dan beberapa bakteri memiliki prolyl isomerase khusus yang terkait dengan ribosom.
Namun, tidak semua Prolin penting untuk pelipatan, dan pelipatan protein dapat berlangsung dengan kecepatan normal meskipun memiliki konformer non-asli dari banyak ikatan peptida X-Pro.
Kegunaan
Prolin dan turunannya sering digunakan sebagai katalis asimetris dalam reaksi organokatalisis dengan Prolin. Pengurangan CBS dan kondensasi aldol yang dikatalisis oleh Prolin adalah contoh yang menonjol.
Dalam pembuatan bir, protein kaya Prolin bergabung dengan polifenol untuk menghasilkan kabut (haze).
L-Proline adalah osmoprotektan dan karena itu digunakan dalam banyak aplikasi farmasi dan bioteknologi.
Media tumbuh yang digunakan dalam kultur jaringan tanaman dapat dilengkapi dengan Prolin. Hal ini dapat meningkatkan pertumbuhan, mungkin karena membantu tanaman mentolerir tekanan kultur jaringan.
Untuk mengetahui peran Prolin dalam respon stres tanaman, lihat Aktivitas biologis.
Fungsi dan Manfaat Prolin
Prolin dikaitkan dengan produksi kolagen yang meningkatkan kesehatan kulit, sendi, tendon, dan otot jantung.
Prolin membantu memperkuat otot jantung, metabolisme Prolin terhubung dengan enzim yang membutuhkan niasin dan vitamin C.
Ini membantu memperkuat otot jantung, memperbaiki tekstur kulit dan membantu pembentukan kolagen dan membantu menahan hilangnya kolagen selama penuaan.
Prolin menimbulkan asam glutamat yang merupakan asam amino penting. Asam glutamat ini menimbulkan senyawa yang sangat penting seperti glutathione, glutamin, asam gamma aminobutirat, alfa ketoglutarat, dll.
Prolin dapat dipertukarkan dengan ornitin, sehingga juga dapat menyebabkan pembentukan urea. Di sisi lain, ornitin juga telah ditemukan untuk membentuk Prolin. Prolin juga diubah menjadi hidroksiprolin melalui reaksi pasca-translasi yang terjadi setelah ia dimasukkan ke dalam molekul protein.
Oleh karena itu, Prolin juga merupakan asam amino yang penting. Suplemennya juga tersedia di pasaran. Ini sangat penting pada orang-orang yang menderita penyakit karena kekurangan kolagen dan juga pada mereka yang menderita kelainan kulit dan cedera.
Kolagen di kulit mengandung hidroksiprolin dan hidroksilisin, yang terbentuk dari prolin dan lisin, di mana asam askorbat tampaknya penting dalam konversi ini. Kolagen mengandung sekitar 15% Prolin. Hal ini juga diyakini penting dalam menjaga otot, sendi, dan tendon.
Makanan Kaya Sumber Prolin
Tidak perlu mendapatkannya dari makanan, karena terbentuk di dalam tubuh kita. Tapi kaya akan daging, banyak sumbernya antara lain:
Asparagus, alpukat, rebung, kacang-kacangan, ragi bir, brokoli rabe, dedak beras merah, kubis, kaseinat, daun bawang, produk susu, telur, ikan, laktalbumin, kacang-kacangan, daging, kacang-kacangan, kerang, rumput laut, biji-bijian, kedelai, bayam, selada air, whey, biji-bijian.
Gejala Defisiensi Prolin
Tidak ada – mudah diperoleh dan tersedia untuk tubuh.
Spesialisasi
Prolin adalah salah satu dari dua asam amino yang tidak mengikuti pola khas Ramachandran, bersama dengan glisin . Karena pembentukan cincin yang melekat pada karbon beta, sudut di sekitar ikatan peptida memiliki derajat rotasi yang diizinkan lebih sedikit.
Akibatnya, sering ditemukan dalam protein ‘spins’ karena entropi bebasnya (ΔS) tidak sebesar asam amino lainnya dan oleh karena itu dalam bentuk terlipat versus tidak terlipat, perubahan entropi lebih sedikit. .
Selanjutnya, Prolin jarang ditemukan pada struktur dan , karena akan mengurangi stabilitas struktur tersebut, karena rantai samping -N-nya hanya dapat membentuk ikatan hidrogen.
Selanjutnya, Prolin adalah satu-satunya asam amino yang tidak membentuk warna biru / ungu ketika dikembangkan dengan penyemprotan dengan ninhidrin untuk digunakan dalam kromatografi. Prolin, di sisi lain, menghasilkan warna oranye / kuning.